dock11

http://elibrary.ru/item.asp?id=9464435

МОДЕЛЬ СТРУКТУРЫ ЭУКАРИОТИЧЕСКОГО РИБОСОМНОГО КОМПЛЕКСА ТЕРМИНАЦИИ ТРАНСЛЯЦИИ

АвторыЮ.Н. Воробьев
Институт химической биологии и фундаментальной медицины Сибирского отделения Российской академии наук, Новосибирск, 630090
Л.Л. Киселев
Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта Российской академии наук, Москва, 119991

ЖурналМолекулярная биология
ИздательствоАкадемиздатцентр "Наука" РАН
Год выпуска2007ISSN0026-8984
Том41Номер1
ЯзыкрусскийТипнаучная статья
Страницы103-111Цитирований3
Коды     DOI: 10.1134/S0026898407010132
О журнале "Молекулярная биология"

Аннотация
Получены модели атомной структуры эукариотического комплекса терминации трансляции, состоящего из мРНК, тРНКPhe в Р-участке, фактора терминации трансляции 1-го класса eRF1 человека и 80S рибосомы. Использован метод компьютерного моделирования, за основу взято предположение о структурно-функциональном подобии молекул тРНК и eRF1 в А-участке рибосомы. Шаблоном для моделирования служила известная атомная структура 70S рибосомы, содержащая мРНК и молекулы тРНКPhe в Р- и А-участках. Молекула eRF1 при связывании в А-участке претерпевает существенные конформационные изменения, в результате которых конфигурация из N- и M-доменов хорошо соответствует общей форме молекулы тРНК. Построены две модели связывания молекулы eRF1 в А-участке с мРНК в присутствии тРНКPhe в Р-участке. Модели характеризуются комплементарным взаимодействием стоп-кодона мРНК с бороздками на разных сторонах поверхности фрагмента eRF1, содержащего спираль  2, NIKS-петлю и спираль  3 N домена. В модели 1 нуклеотиды стоп-кодона мРНК в А-участке примерно равно удалены на  15A от фрагментов N- (NIKS и YxCxxxF мотивов) и C-доменов. В модели 2 стоп-кодон сближен с мотивами NIKS и YxCxxxF N-домена. Обе модели структуры согласуются с данными генетических и биохимических опытов. Выбор между моделями требует дополнительных исследований.

Список
литературы
1.  Kisselev L.L.Ehrenberg M.Frolova L.Yu. 2003. Termination of translation: interplay of mRNA, rRNAs and release factors. EMBO J. 22, 175-182.
2.  Nakamura Y.Ito K. 2003 Making sence in mimic in translation termination. Trends Biochem. Sci. 28, 99-105.
3.  Poole E.S.Askarian-Amiri M.E.Major L.L.McCaughan K.K.Scarlett D.J.Wilson D.N.,Tate W.P. 2003. Molecular mimicry in the decoding of translatio-nal stop signals. Prog. Nucleic Acids Res. Mol. Biol. 74, 83-121.
4.  Song H.Mugnier P.Webb H.M.Evans D.R.Tuite M.F.Hemmings B.A.Barford D.2000. The crystal structure of human eukaryotic release factors eRF1 -mechanism of stop codon recognition and peptidyl-tRNA hydrolysis. Cell. 100, 311-321.
5.  Vestergaard B.Van L.B.Andersen G.R.Nyborg J.Buckingham R.H.Kjeldgaard M.2001. Bacterial polypeptide release factor RF2 is structurally distinct from eukaryotic eRF1. Mol. Cell. 8, 1375-1382
6.  Shin D.H.Brandsen J.Jancarik J.Yokota H.Kim R.Kim S.-H. 2004. Structural analyses of peptide release factor 1 from Thermogota maririma reveal domain flexi-bility required for its interaction with the ribosomes. J. Mol. Biol. 341, 227-239.
7.  Кононенко А.В.Дембо К.А.Киселев Л.Л.Волков В.В. 2004. Молекулярная морфология фактора терминации трансляции 1-ого класса эукариот eRF1 в растворе. Молекуляр. биология. 38, 303-311.
8.  Chavatte L.Seit-Nebi A.Dubovaya V.Favre A. 2002. The invariant uridine of stop codons contacts the conserved NIKSR loop of human eRF1 in the ribosome. EMBO J. 21, 5302-5311.
9.  Frolova L.Seit-Nebi A.Kisselev L. 2002. Highly conserved NIKS tetrapeptide is functionally essential in eukaryotic translation termination factor eRF1. RNA. 8, 129-136.
10.  Seit-Nebi A.Frolova L.Kisselev L. 2002. Conversion of omnipotent translation termination factor eRF1 into ciliate-like UGA-only unipotent eRF1. EMBO Rep. 3, 881-886.
11.  Ito K.Frolova L.Seit-Nebi A.Karamyshev A.Kisselev L.Nakamura Y. 2002. Omnipotent decoding potential resides in eukaryotic translation termination factor eRF1 of variant-code organisms and is modulated by the interactions of amino acid sequences within the domain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99, 8494-8499.
12.  Kolosov P.Frolova L.Seit-Nebi A.Dubovaya V.Kononenko A.Oparina N.Justesen J.Efimov A.Kisselev L. 2005. Invariant amino acids essential for deco-ding function of polypeptide release factor eRF1. Nucleic. Acids Res. 33, 6418-6425.
13.  Frolova L.Tsivkovskii R.Y.Sivolobova G.F.Oparina N.Y.Serpinsky O.I.Blinov V.M.,Tatkov S.I.Kisselev L. 1999. Mutations in the highly conserved GGQ motif of class-1 polypeptide release factors abolish ability of human eRF1 to trigger peptidyl-tRNA hydrolysis. RNA. 5, 1014-1020.
14.  Сеит Неби А.Фролова Л.Ю.Иванова Н.В.Полтараус А.Б.Киселев Л.Л. 2000. Мутации остатка глутамина в универсальном трипептиде GGQ в факторе терминации трансляции eRF1 человека не вызывают полной утраты его активности. Молекуляр. биология. 34, 899-900.
15.  Seit-Nebi A.Frolova L.Justesen J.Kisselev L. 2001. Class-1 translation termination factors: invariant GGQ minidomain is essential for release activity and ribosome binding but not for stop codon recognition. Nucleic Acids Res. 29, 3982-3987.
16.  Zavialov A.V.Mora L.Buckingham R.H.Ehrenberg M. 2002. Release of peptide promoted by the GGQ motif of class 1 release factors regulates the GTPase activity of RF3. Mol. Cell. 10, 789-798.
17.  Mora L.Heurgue-Hamard V.Champ S.Ehrenberg M.Kisselev L.L.Buckingham R.H.2003. The essential role of the invariant GGQ motif in the function and stability in vivo of bacterial release factors RF1 and RF2. Mol. Microbiol. 47, 267-275.
18.  Ito K.Uno M.Nakamura Y. 1998. Single amino acid substitution in prokaryotic polypeptide release factor 2 permits it to terminate translation at all three termination codons. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 95, 8165-8169.
19.  Merkulova T.I.Frolova L.Y.Lazar M.Camonis J.Kisselev L.L. 1999. C-terminal domains of human translation termination factors eRF1 and eRF3 mediate their in vivo interaction FEBS Lett. 443, 41-47.
20.  Ebihara K.Nakamura Y. 1999. C-terminal interaction of translational release factors eRF1 a nd eRF3 of fission yeast: G-domain uncoupled binding and the role of conserved amino acids. RNA. 5, 739-750.
21.  Yusupova G.Z.Yusupov M.M.Cate J.H.Noller H.F. 2001. The path of messenger RNA through the ribosome. Cell. 106, 233-241.
22.  Valle M.Sengupta J.Swami N.K.Grassucci R.A.Burkhardt N.Nierhaus K.H.Agrawal R.K.Frank J. 2002. Cryo-EM reveals an active role for aminoacyl-tRNA in the accommodation process. EMBO J. 21, 3557-3567.
23.  Klaholz B.P.Pape T.Zavialov A.V.Myasnikov A.G.Orlova E.V.Vestergaard B.,Ehrenberg M.van Heel M. 2003. Structure of the Escherichia coli ribosomal termination complex with release factor 2. Nature. 421, 90-94.
24.  Rawat U.B.Zavialov A.V.Sengupta J.Valle M.Grassucci R.A.Linde J.Vestergaard B.Ehrenberg M.Frank J. 2003. A cryoelectron microscopic study of ribosome-bound termination factor RF2. Nature. 421, 87-90.
25.  Petry S.Brodersen D.E.Murphy IV F.V.Dunham C.M.Selmer M.Tarry M.J.Kelley A.C.Ramakrishnan V. 2005. Crystal structures of the ribosome in complex with release factors RF1 and RF2 bound to a cognate stop codon. Cell. 123, 1255-1266.
26.  Chavatte L.Frolova L.Kisselev L.Favre A. 2001. The polypeptide chain release factor eRF1 specifically contacts the s4UGA stop codon located in the A-site of eukaryotic ribosomes. Eur. J. Biochem. 268, 2896-2904.
27.  Bulygin K.N.Repkova M.N.Venyaminova A.G.Graifer D.M.Karpova G.G.Frolova L.Y.,Kisselev L.L. 2002. Positioning of the mRNA stop signal with respect to polypeptide chain release factors and ribosomal proteins in 80S ribosomes. FEBS Lett. 514, 96-101.
28.  Alkalaeva E.Z.Pisarev A.V.Frolova L.Y.Kisselev L.L.Pestova T.V. 2006. In vitro reconstitution of eukaryotic translation reveals cooperativity between release factors eRF1 and eRF3. Cell. 125, 1125-1136.
29.  Киселев Л.Л. 2003. Факторы терминации 1-го класса -функциональные аналоги аминоацил-тРНК. Молекуляр. биология. 37, 931-943.
30.  Воробьев Ю.Н. 2005. Исследование механизма взаимодействия олигонуклеотидов с 3-концевой областью тРНК Phe методами компьютерного моделирования.Молекуляр. биология. 39, 1-9.
31.  Amadei A.Linssen A.B.M.Berendsen J.C. 1993. Essential dynamics of proteins.PROTEINS: Structure, Function and Genetics. 17, 412-425.
32.  Chavatte L.Frolova L.Laugaa P.Kisselev L.Favre A. 2003. Stop codons and UGG promote efficient binding of the human polypeptide release factor eRF1 to the eukaryotic ribosomal A site. J. Mol. Biol. 331, 745-758.
33.  Bulygin K.N.Demeshkina N.A.Frolova L.Yu.Graifer D.M.Venyaminova A.G.Kisselev L.L.Karpova G.G. 2003. The ribosomal A site-bound sense and stop codons are similarly positioned towards the A1823-A1824 dinucleotide of the 18S ribosomal RNA. FEBS Lett.548, 97-102.
34.  Graifer D.Molotkov M.Styazhkina V.Demeshkina N.Bulygin K.Eremina A.Ivanov A.,Laletina E.Venyaminova A.Karpova G. 2004. Variable and conserved elements of human ribosomes surrounding the mRNA at the decoding and upstream sites. Nucleic Acids Res.32, 3282-3293.
35.  Molotkov M.Graifer D.Demeshkina N.Repkova M.Venyaminova A.Karpova G. 2005. Arrangement of mRNA 3 of the A site codon on the human 80S ribosome. RNA Biology. 2, 63-66.
36.  Saenger W. 1984. Principles of nucleic acid structure. Springer Advanced Texts in Chemistry. Ed. Cantor C.R. N.Y., Berlin, Heidelberg, Tokyo: Springer-Verlag, Chapter 18.
37.  Bertram G.Bell H.A.Ritchie D.W.Fullerton G.Stansfield I. 2000. Terminating eukaryote translation: domain 1 of release factor eRF1 f unctions in stop codon recognition. RNA. 6, 1236-1247.
38.  Москаленко С.Е.Журавлева Г.А.Соом М.Ю.Чабельская С.В.Волков К.В.,Землянко О.М.Филиппе М.Инге-Вечтомов С.Г. 2004. Характеризация миссенс мутаций в SUP45 гене Saccharomyces cerevisiae кодирующего фактор терминации трансляции eRF1. Генетика. 40, 478-484.
39.  Ma B.Nussinov R. 2004. Release factors eRF1 and RF2: a universal mechanism controls the large conformational changes. J. Biol. Chem. 51, 53875-53885.
40.  Frolova L.Le Goff X.Rasmussen H.H.Cheperegin S.Drugeon G.Kress M.Arman I.,Haenni A.-L.Celis J.E.Philippe M.Justesen J.Kisselev L. 1994. A highly conserved eukaryotic protein family possessing properties of polypeptide chain release factor.Nature. 372, 701-703.
Comments