dock03

http://elibrary.ru/item.asp?id=9221763
Название
публикации
ПРЕДСКАЗАНИЕ СТРУКТУРЫ КОМПЛЕКСОВ БЕЛОК-ЛИГАНД: ОТ КОМПЬЮТЕРНОЙ МОДЕЛИ К БИОЛОГИЧЕСКОЙ ФУНКЦИИ

АвторыЮ. А. Косинский
младший научный сотрудник лаборатории структурной биологии Института биоорганической химии имени академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН (ИБХ РАН), 117997 Москва, В-437, ул. Миклухо-Маклая, 16/10, ИБХ РАН, тел. (495) 336-20-00, Область научных интересов: структурная биология, физика белка, биоинформатика, ykos@nmr.ru<mailto:ykos@nmr.ru>
Т. В. Пырков
аспирант МФТИ, Область научных интересов: структурная биология, взаимодействия белок-липид
С. В. Луценко
профессор Отделения биохимии и молекулярной биологии Орегонского университета, Портленд, США, Область научных интересов: биохимия, структурная биология
Р. Г. Ефремов
ведущий научный сотрудник лаборатории структурной биологии ИБХ РАН, доктор физико-математических наук

ЖурналРоссийский химический журнал
ИздательствоРХО им. Д.И. Менделеева
Год выпуска2006ISSN0373-0247
ТомLНомер2
ЯзыкрусскийТипнаучная статья
Страницы35-44Цитирований0
Коды     УДК: 574/578
О журнале "Российский химический журнал"

Аннотация
Methods for comparative protein structure modelling based on the homology of amino acid sequences of proteins with known 3D structure are widely used to solve various problems of structural biology. In current work we build 3D models of nucleotide-binding domains of human copper-transporting ATPase based on X-ray structures of sarcoplasmatic Ca2+-ATPase and perform the molecular modeling study of their structure, dynamical behavior and interactions with ATP. Based on the 3D models of copper-transporting ATPase nucleotide-binding domains and its complexes with ATP, we propose molecular mechanisms of mutations causing the hepato-neurological pathology - Wilson disease.

Список
литературы
1.  Kuhlbrandt W. Nature, 2004, v. 5, p. 282-295
2.  Kaplan J. H. Annu. Rev. Biochem, 2002, v. 71, p 511-535.
3.  Palmgren M. G. Annu. Rev. Plant Physiol Mol Biol, 2001, v. 52, p 817-845.
4.  Bull P.C, Thomas G.R, Rommens J.M, Forbes J.R, Cox D.W. Nature Genet, 1993, v. 5, p. 327-337.
5.  Gunsteren W.F, Berendsen H. J. С. Gromos-87 manual; Biomos BV Nijenborgh 4, 9747 AG Gronmgen. 1987. The Netherlands.
6.  Brooks B.R.Bruccoleri R.E, Olafson B.D, States D.J, Swaminathan S, Kaiplus M. J Соmр. Chem, 1993, v. 4, p. 187-217.
7.  Jorgensen W.L, Tirado-Rives J. J. Am Chem. Soc., 1988, v. 110, p 1657-1666
8.  Berendsen H.J.C, van der Spoel D, van Drunen R. GRO-MACS Сотр. Phys Comm, 1995, v. 91, p 43-56.
9.  Valler M.J, Green D Discov Today, 2000, v. 7, p. 286-293
10.  Lengauer Т., Lemmen C, Rarey M, Zimmermann M. Ibid, 2004, v. 9, p. 27-34
11.  Wang J.Kollman P.A.Kuntz I.D. PROTEINS, 1999, v. 36, p. 1.
12.  Jones G, Willett P, Glen R.C, Leach A.R, Taylor R. J. Mol. Biol, 1997, v. 267, p 727-748.
13.  Pernio E, Walters WP, Chan/son PS PROTEINS, 2004, v 56, p 235-49
14.  Toyoshima С.Nakasako M.Nomura H.Ogawa H. Nature, 2000, v. 405, p 647-655.
15.  Toyoshima C.Nomura H. Ibid, 2002, v. 418, p 605-611.
16.  Toyoshima C.Mizutani T. Ibid, 2004, v. 430, p 529-535.
17.  Abu-Abed M, Mai T.K, Kainosho M, MacLennan D.H, Ikura M. Biochemistry, 2002, v. 41, p. 1156-1164..
18.  Fatemi N.Sarkar В. J. Bioenerg Biomembr., 2002, v. 34, p 339-349.
19.  Lutsenko S.Efremov R.G.Tstvkovskii R.Walker J. M. Ibid, 2002, v 34, p 351-362.
20.  Tsivkovskii R.Efremov R.G.Lutsenko S. J. Biol. Chem., 2003, v 278, p. 13302-13308
21.  Morgan С.Т., Tsivkovski R, Kosmsky Yu A., Efremov R.G., Lutsenko S. Ibid, 2004, v 279, p. 36363-36371.
22.  Jones D. T. J. Mol Biol, 1999, v. 287, p 797-815
23.  Efremov R.G., Kosinsky Yu A, Nolde D.E., e a Biochem. J, 2004, v 382, Part I, p 293-305
24.  Sali A.Blundell T.L. J. Mol Biol, 1993, v. 234, p 779-815.
25.  Luthy R.Bowie J.U.Eisenberg D. Nature, 1992, v 356, p 83-85.
26.  Okken J, Laakkonen L, Halna T Biochem J, 2004, v. 377, p 95
Comments